[问答题 简答题] 裂殖酵母中MPF活性的活性是如何调节的?
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裂殖酵母MPF的活性调节是相当复杂的,涉及多种蛋白激酶以及Cdc2亚基上两个位点的磷酸化与去磷酸化。p34cdc2蛋白单亚基上有两个磷酸化的位点,一个是激活型的磷酸化位点,另一个是抑制型的磷酸化位点。独立存在的p34cdc2蛋白激酶是无活性的,同周期蛋白Cdc13结合后,仍然没有活性,但此时的复合物成为两种蛋白激酶的底物,一种是Weel激酶,它使p34cdc2亚基上的抑制位点Tyr-15位残基磷酸化,抑制MPF的活性。第二种蛋白激酶是Cdc2激活蛋白激酶(Cdc2-activating kinase,CA
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